Proteine steuern und regeln eine Vielzahl von Vorgängen in der belebten Natur. Dabei unterscheiden sich Proteine durch ihre unterschiedliche Struktur und Funktion. Die Kennntnis der Beziehung zwischen Struktur und Funktion ist daher wesentlich für das Verständnis der biophysikalischen Vorgänge.
Eine wichtige Klasse von Proteinen bilden die sogenannten G-Protein gekoppelten Rezeptoren. Diese Proteine sind an der Weiterleitung von Signalen beteiligt. Das in dieser Arbeit untersuchte Membranprotein Bacteriorhodopsin kann als Prototyp dieser Klasse aufgefaßt werden. Bacteriorhodopsin ist ein bakterielles Membranprotein, das Lichtenergie nutzt, um einen elektrochemischen Protonengradienten über der Zellmembran aufzubauen. Die dreidimensionale Kristallisation von Membranproteinen gestaltet sich aber wegen ausgeprägter hydrophober und hydrophiler Bereiche in der Sekundärstruktur sehr schwierig, während zweidimensionale kristalline Strukturen leichter zu erzeugen sind.
In der vorliegenden Arbeit zeigt der Autor Methoden auf, mit denen auch an zweidimensionalen Kristallen Strukturinfomationen über Positionen einzelner Aminosäuren gewonnen werden können. Dabei kommt zunächst die Methode des isomorphen Ersatzes (SIR) zum Einsatz, bei der relevante Stellen im Protein mit Schweratomen markiert werden. Es wird gezeigt, daß auch Strukturänderungen, die während der Aktivierung im Protein auftreten, sich mit Hilfe dieser Methode beobachten lassen.
Mit der Methode der anomalen Diffraktion (MAD) unter Einsatz von Synchrotonstrahlung zeigt der Autor, daß auch Schwefelatome als Marker für Strukturuntersuchungen verwendbar sind und stellt dazu Röntgendiffraktionsexperimente vor. Der Vorteil dieser Methode liegt u.a. darin begründet, daß alle Messungen an ein und demselben markierten Präparat vorgenommen werden können und somit keine Referenzprobe nötig ist.
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