Ein wesentlicher Schritt zum Verständnis biologischer Systeme ist die Kenntnis der Struktur-Funktions-Beziehung von Proteinen. Dreidimensionale Strukturen wurden bisher fast ausschließlich von wasserlöslichen Proteinen gelöst. Der entscheidende Prozeß der Signaltransduktion (mit dem Spezialfall der Energiewandlung) findet aber an Membranen durch membrangebundene Proteine statt.
Der Autor zeigt hier Methoden auf, mit denen auch ohne 3D-Kristalle unter Ausnutzung spezieller Membraneigenschaften Strukturdaten gewonnen werden können. Dabei werden Daten über funktionell wichtige Teile des Proteins durch eine gezielte Markierung dieser Teile gewonnen. In der klassischen Röntgenkristallographie werden Schweratome als Marker eingesetzt (isomorpher Ersatz), wodurch allerdings die native Struktur chemisch verändert wird. Diesem Nachteil kann in der Neutronenstreuung begegnet werden, indem selektiv Protonen gegen Deuteronen ausgetauscht werden. Dieser Austausch verursacht keine chemische Änderung, wohl aber sind die Deuteronen aufgrund ihrer von Protonen sehr verschiedenen Streulänge in den Differenzdichten sichtbar.
Die vorliegenden Untersuchungen wurden an Bacteriorhodopsin durchgeführt, einem bakteriellen Membranprotein, das Lichtenergie in die elektrochemische Energie eines Protonengradienten wandelt. Eine zentrale Rolle dabei spielt der Chromophor Retinal, an dem u.a. die primäre Absorption des Lichtquants erfolgt. Das Ergebnis der Arbeit sind Strukturdaten, die die Lage dieser wichtigen Gruppe im Protein vor und nach der Lichtabsorption detailliert beschreiben.
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